Антитела к миоглобину

Характеристика миоглобина

Миоглобин — небольшой нейтральный (pI: 7,29) гем-содержащий глобулярный белок размером 4,5×2,5 нм, состоящий из 153 аминокислотных остатков (молекулярная масса 17,8 кДа). В клетке миоглобин локализован в цитозоле и принимает участие во внутрицитоплазматическом транспорте кислорода от клеточной мембраны к мембранам митохондрий, а также в запасании кислорода в скелетной и сердечной мускулатуре. Белок содержит в себе гем-комплекс порфирина и иона железа в степени окисления +2.

Миоглобин — первый белок, структура которого выяснена методом рентгеноструктурного анализа (1957 — 1960 гг. Рис. 1). Третичная структура белка образована одной полипептидной цепью, главным образом, альфа-спиралями, на которые приходится около 70 процентов аминокислотных остатков.

Третичная структура молекулы миоглобина

Рис. 1. Третичная структура молекулы миоглобина

Использование миоглобина в клинической практике

Миоглобин известен как ранний маркер инфаркта миокарда (ИМ). Главным достоинством миоглобина как маркера ИМ является его раннее появление в крови. Это связано с относительно небольшими размерами молекулы миоглобина и его цитозольной локализацией. Обычно уже через полтора — два часа после начала приступа концентрация миоглобина в крови превышает значения, характерные для нормы, достигая максимальных значений через 6 – 12 часов и практически полностью исчезая из кровотока через 20 – 30 (Grenadier et al.,1983).

Однако, для миоглобина в организме человека не показано наличие тканеспецифичных форм, а так как содержание миоглобина в скелетной мускулатуре сравнимо с содержанием этого белка в сердечно мышечной ткани, то даже при незначительных повреждениях скелетной мускулатуры концентрация этого белка в крови может существенно повышаться. В крови здоровых доноров уровень миоглобина относительно высок — до 40 нг/мл. Очевидно, это связано с высоким уровнем содержания белка в скелетной мускулатуре. Постоянная естественная гибель клеток приводит к постоянному достаточно высокому фоновому присутствию этого белка в плазме. Поэтому миоглобин относится к неспецифичным маркерам ИМ. Выводится миоглобин в неизмененном виде с мочой, поэтому его концентрация также зависит от функции почек.

Тест-полоска для определения содержания тропонина I и миоглобина в крови (FastGen)

Рис. 2. Тест-полоска для определения содержания тропонина I и миоглобина в крови (FastGen).

Первые публикации, свидетельствующие о повышенной концентрации миоглобина в крови больных с инфарктом миокарда, относятся к середине пятидесятых (Kiss A, 1956), однако широкое применение в клинической практике миоглобин нашел только в конце 70х – начале 80х по мере развития иммунохимических методов диагностики, основанных на использовании поли- и моноклональных антител к миоглобину.Для количественного определения миоглобина в клиниках, как правило, используются автоматические анализаторы, способные провести исследования образца за короткий промежуток времени (15-45 минут). Быстрота анализа в данном случае особенно важна, так как, чем раньше будет поставлен диагноз и начнется лечение, тем благоприятнее будет исход заболевания.

Достаточно высокая концентрация миоглобина в крови больного, для определения которой не требуется сложных высокочувствительных систем, позволяет разрабатывать относительно дешевые и простые устройства для количественного определения маркера, пригодные для использования даже в машинах скорой помощи. В последнее время в клинической практике все чаще используются разнообразные системы, основанные на принципе иммунохроматографии. Эти системы, разрабатываемые специально для экспресс-диагностики, представляют собой небольшие устройства, простые в использовании и не требующие специального приборного обеспечения (рис. 2).

В последнее время серьезную конкуренцию миоглобину в ранней диагностике ИМ стал составлять белок, связывающий жирные кислоты (FABP).

Моноклональные антитела к миоглобину человека

Миоглобин (антиген)



← Назад к списку статей


Техподдержка